Химия белков (белки химия, протеин - это белок)
Данная статья посвящена химии белков. Протеин – это белок. Белки - это биополимеры, молекулы которых состоят из остатков аминокислот, которые соединены так называемой пептидной связью -СО-NH-. Другое название «протеины» (от греческого слова - Protos – важнейший, первичный, первый) отражает то, что они являются постоянной и важной составной частью живой материи и основой жизнедеятельности организмов. Для биосинтеза белков используют 20 видов аминокислот, которые еще называют протеиногенными. Все указанные аминокислоты, за исключением глицина, относятся к L-ряду. Белки (протеины) отличаются друг от друга длиной цепи и составом и последовательностью размещения остатков аминокислот.
Молекулярная масса белков колеблется от 10 до многих 1000000 дальтонов. В химии выделяют четыре уровня строения белковых молекул. Так, первичной белковой структурой называется последовательность остатков аминокислот в полипептидной цепи. Все белковые субстанции отличаются по первичной структуре. Количество полипептидных цепей, которые можно образовать из 20 аминокислот, практически безгранична. Вторичная белковая структура характеризуется способом свертывания первичной полипептидной цепи. Чаще всего отмечают вторичные структуры типа правой α-спирали, для которой характерно образование водородных связей между NH и СО-группами пептидной цепи с образованием циклов из β-структуры и 13 атомов, в которых полипептидные цепи вытянуты и расположены параллельно с помощью Н-связей. Под третичной белковой структурой понимают пространственного размещения полипептидной цепи. Третичная структура протеинов стабилизируется благодаря различным взаимодействиям между остатками аминокислот. В молекулах глобулярных протеинов большая часть гидрофобных остатков аминокислот находится внутри глобулы, а полярные расположены преимущественно на поверхности глобулы в гидратированном состоянии. Как четвертичную протеиновую структуру интерпретируют способ расположения и объединения в пространстве отдельных цепей полипептидов, без образования ковалентных связей между ними, которые образуют одну функциональную молекулу.
Между собой изолированные субъединицы соединяются с помощью ионных, водородных, гидрофобных, а также других связей. Физические и химические свойства белковых молекул определяются способом свертывания молекулы протеина, взаимным расположением аминокислотных остатков. Если на поверхности сосредоточиваются преимущественно гидрофильные группы, то белковая молекула является водорастворимой, а когда на поверхности превалируют гидрофобные группы, растворимость теряется. Электрический заряд белковой молекулы зависит от общего количества групп с отрицательными и положительными зарядами. Величина и знак заряда молекул белков зависят также и от рН среды. В химии белков выделяют электроположительные (щелочные) и электроотрицательные (кислые) протеины.
От длины цепи зависит химическая классификация протеинов. Так, все полипептиды условно разделяют на:
- белки (более 40 аминокислот)
- полипептиды (10-40 аминокислот)
- пептиды (2-10 аминокислот)
С химией белков неразрывно связаны все виды и процессы обмена веществ и энергии. В состав организма животных, птиц, человека, растений входят тысячи белковых молекул, каждая из которых обладает индивидуальной пространственной структурой и специфической аминокислотной последовательностью. Доля белков составляет не менее 50,0% сухой массы органических субстанций клеток животных.
Функционирование и химия белков является основой важнейших биологических процессов жизнедеятельности организмов. Так, мышечные сокращения, обмен веществ, нервная возбудимость и функционирования клеток в целом обеспечиваются активностью ферментов - биокатализаторов белковой природы. Белки являются основой костей и соединительной ткани, формируют основу клеточных органелл.
В химии по составу белки разделяются на простые, которые на 100% состоят из остатков аминокислот, и сложные.
В зависимости от небелкового компонента сложные белки делят на:
- металлопротеины - в их состав входят ионы металлов
- хромопротеины - содержат пигменты
- липопротеины - образуют прочные комплексы с жирами
- нуклеопротеиды - образуют комплексы с нуклеиновыми кислотами
- гликопротеины - ковалентно связаны с углеводами
- фосфопротеины - ковалентно связаны с остатками фосфорной кислоты
В химии белков, по форме протеиновой молекулы последние делятся на фибриллярные и глобулярные. Глобулярные протеины свернуты в компактные глобулы сферической или элипсообразной формы. Молекулы фибриллярных протинов образуют длинные волокна (фибриллы) и имеют значительную асимметричность. Большинство глобулярных протеинов, в отличие от фибриллярных белков, хорошо растворимые в воде. Протеины – это белки.
^Наверх