Вконтакте Одноклассники Фейсбук Гугл+ Английский Испанский Итальянский Русский Украинский

Реклама

Состояние и особенности метаболизма протеинов в легких


Состояние и особенности метаболизма протеинов в легких

Легкие постоянно находятся в условиях постоянной нагрузки, которая связана с силами противодействия убыванию легких и с чередованием фаз выдоха и вдоха. Выполнение легкими их функций происходит благодаря значительному содержанию в их структуре протеинов - коллагена и эластина. По сравнению с другими паренхиматозными органами содержание коллагена наибольшая именно в легких. Протеины данной группы обеспечивают постоянство структуры и формы органа и облегчают выполнение легкими газообменной функции.

При ряде болезнях, в частности фиброзе и эмфиземе легких, наблюдают патологические изменение свойств и структуры указанных протеинов. Важную роль в физиологических процессах легких играют протеины, входящие в состав сурфактанта и бронхиального секрета.

Коллаген - фибриллярный белок, который локализован на рибосомах, образует триспиральную молекулу - мономер с М-270000, длиной 290 нм. Сочетание 5-8 мономеров образует фибриллярную нить. Кроме этого, протеогликаны способствуют образованию пучков коллагеновых нитей и коллагеновых фибрилл. Изолировано 5 типов легочных коллагенов, которые дифференцируются между собой составом конечных остатков α-цепей.

Эластин - фибриллярный белок стромы легких, имеющий два структурных компонента - собственно эластин и структурный гликопротеин. Эластин характеризуется наличием огромного количества неполярных аминокислотных остатков - глицин (около 30%), аланин (24%), валин, фенилаланин, изолейцин и лейцин. Структурный гликопротеид содержит в своем составе много цистина и углеводов, однако в нем отсутствуют оксипролин и десмозин.

Концентрация эластина в легких при эмфиземе снижается и находится в пределах 9,0-9,9%, в то же время у детей в среднем 7,32%; у здоровых людей - 30-35%. Повышенный распад эластина наблюдают в случае патологического изменения в балансе систем ферментов протеолиза и ингибирования. Ингибитором протеаз является α1-антитрипсин. Лица, у которых отсутствует ген, который ответственный за синтез α1-антитрипсина, относятся к группе риска болезней легких с последующим осложнением в виде эмфиземы.

Вторым протеином - ингибитором протеиназ является α2-макроглобулин, который относится к α2-глобулиновой фракции и ингибирует активность всех 4 каталитических классов:

Биологическая роль α2-макроглобулина лежит в регуляции сосудистого тонуса, регуляции функционирования системы комплемента и реакций воспаления.

Снижение концентрации α2-макроглобулина наблюдается при патологии легких, в частности при астме.

Количество α2-макроглобулина в мокроте пациентов с хроническим обструктивным бронхитом в фазе обострения находится в пределах 2,7 - 1009 мг/л, тогда как содержание этого ингибитора в сыворотке крови составляет 1535 мг/л (при норме 2214 мг/л). Очевидно, α2-макроглобулин из сыворотки крови попадает в мокроту вследствие повышения проницаемости стенок клеток. Итак, в развитии легочных болезней играет значение соотношение ингибиторов и протеаз.

Роль протеогликанов и гликопротеинов в легких. Межклеточная субстанция соединительной ткани обладает гелевой консистенции благодаря высокой концентрации протеогликанов. Типичная молекула протеогликана состоит из сердцевинного полипептидной цепи - кора, к которой по бокам присоединяются гликозаминогликаны. Углеводная часть протеогликанов имеет отрицательный заряд, что определяет ведущую их роль в регуляции водного и солевого обменов, а также возможность вступать в комплексы с ионами кальция и коллагеновым протеином.

Гепарин - гликозаминогликан, который синтезируется тканевыми базофилами соединительной ткани, оказывает антикоагулянтное действие, ингибирует свертывания крови благодаря свойству образовывать комплексы с рядом протеинов системы гемостаза. Концентрация гепарина в легких весьма высока, а его действие проявляется в основном в клетке.

Кератансульфаты участвует в формировании легочного каркаса, его концентрация с возрастом возрастает, что приводит к ухудшению эластичности легких. В состав межклеточной жидкости входят также гликопротеиды, которые включают в себя до 15% углеводных остатков. Данные субстанции мало растворимы, но обладают высокими антигенными свойствами. К ним относится фибронектин, который находится на поверхности многих клеток во внеклеточной жидкости. Различают 2 формы - растворимая, циркулирующая в крови и других биологических жидкостях, и связанная с поверхностью клеток.

У пациентов с хроническим альвеолитом и бронхитом выделение гликопротеидов с мочой возрастает (соответственно 1199 мкмоль/сутки, 1430 мкмоль/сутки при норме 798 мкмоль/сутки), но самая высокая их концентрация отмечается при саркоидозе. Подобные изменения коррелируют с изменениями острофазных протеинов в сыворотке крови.


^Наверх

Полезно знать